W i l l k o m m e n   b e i   [ www.mauspfeil.com ]
 
 



 

Wörterbuch der Bedeutung
<<Zurück
Bitte wählen Sie einen Buchstaben:
A, Ä | B | C | D | E | F | G | H | I | J | K | L | M | N | O, Ö | P | Q | R | S | T | U, Ü | V | W | X | Y | Z | 0-9

Suchen:

(Groß-/Kleinschreibung wird nicht unterschieden)

Google


G-Protein

*** Shopping-Tipp: G-Protein

Die Bezeichnung '''G-Protein''' steht vereinfacht für ''Guaninnucleotide-bindendes Protein'' oder ''GTP-bindendes Protein''. G-Proteine besetzen eine Schlüsselposition in der Signalweiterleitung (Signaltransduktion) zwischen Rezeptor und Second Messenger Second-Messenger-Systemen. Man unterscheidet zwischen membranständigen heterotrimeres G-Protein ''heterotrimeren'' G-Proteinen und cytosolischen sogenannten Kleine GTPase ''kleinen'' G-Proteinen.

G-Proteintypen
Man unterscheidet Gs-, Gi- und Gq-Proteine. Gs-Proteine sind stimulierender (erregender) Wirkung, Gi-Proteine inhibierender (hemmender). Die verschiedenen G-Proteintypen besitzen verschiedene Effektoren, unter anderem die Adenylatcyclase, die Phospholipase C und verschiedene Ionenkanal Ionenkanäle. Bei Gs/Gi-gekoppelten Vorgängen wird über z.B. den Second Messenger cAMP die Proteinkinase A als regulatorische bzw. katalytische Untereinheit angeregt, die ein Protein phosphoryliert. Bei Gq-gekoppelten Vorgängen spaltet der Effektor Phosphatidylinositolbisphosphat (PIP2) in Inositoltrisphosphat (IP3) und Diacylglycerin. Dieses aktiviert die Proteinkinase C, die ein Funktionsprotein phosphoryliert.

Heterotrimere G-Proteine
Image:G-Protein.png thumb|3D-Struktur eines heterotrimeren G-Proteins. Heterotrimeres G-Protein Heterotrimere G-Proteine sind aus drei Untereinheiten (α, β und γ) aufgebaut, wobei die α-Untereinheit eine Guanosindiphosphat GDP/Guanosintriphosphat GTP-Bindungsdomäne besitzt. In der inaktiven Form hat die α Untereinheit Guanosindiphosphat GDP gebunden und ist mit Untereinheiten βγ assoziert. Ein Heterotrimeres G-Protein kann durch einen G-Protein-gekoppelter Rezeptor G-Protein-gekoppelten Rezeptor, der ein GTP-Austauschfaktor (GTP exchange factor, GEF) ist oder einen solchen bindet aktiviert werden. Dabei tauscht die α Untereinheit (unter Einwirkung des GEF) ihr gebundenes GDP gegen GTP aus, worauf die α Untereinheit von den Untereinheiten βγ dissoziiert. Die Untereinheiten βγ zerfallen nicht weiter, sondern stellen eine funktionelle Einheit dar. Die beiden freigesetzten G-Proteinuntereinheiten α und βγ können unterschiedliche Effektoren aktivieren. Von den einzelen Untereinheiten existieren mehrere Isoformen. Bisher sind 21 unterschiedliche α G-Proteinuntereinheiten, 5 β Untereinheiten und 12 γ Untereinheiten bekannt. Heterotrimere G-Proteine besetzen eine Schlüsselposition in der Signaltransduktion und sind verantwortlich für physiologische (z.B. Sehen, Riechen, Blutdruckregulation etc.) und pathophysiologische Effekte (z.B. Hypertonie, Herzinsuffizienz).

Kleine G-Proteine (monomere)
Kleine GTPase Kleine G-Proteine (auch ''kleine GTP-asen'') sind monomere Guanosintriphosphat GTP-bindene Proteine mit einer Molekülmasse von 20-40 Dalton kDa. Derzeit sind über 100 verschiedene kleine G-Proteine bekannt, die auf Grund Phylogenese phylogenetischer Gemeinsamkeiten und Unterschiede in 5 Familien unterteilt werden: Ras, Rho, Rab, Sar1/Arf und Ran. Sie sind im Zellzyklus an der Regulation zahlreicher Zellfunktionen beteiligt, z.B. der Regulation der Genexpression (Ras und Rho), der Regulation des Zytoskeletts (Rho-GTPasen Rho), der Regulation des Vesikeltransports (Rab und Sar1/Arf) sowie der Regulation des Transports zwischen Cytoplasma und Zellkern (Ran). Die Rho-Proteine fungieren als molekulare Schalter in einer Vielzahl von Signalkaskaden. Die kleinen GTPasen gehen von einer inaktiven, GDP-gebundenen Form im Zytosol in eine aktive, GTP-gebundene Form an der Plasmamembran über. Rho-GTPasen sind inaktiv, wenn sie an GDP gebunden sind und mit einem GDI, einem Guanin-Nukleotid-Dissoziationsinhibitor (engl.: „guanine nucleotide dissociation inhibitor“), assoziiert im Zytosol vorliegen. Durch den Austausch von GDP gegen GTP, der mit Hilfe so genannter GEFs, Guanin-Nukleotid-Austauschfaktoren (engl.: „guanine nucleotide exchange factors“), hervorgerufen wird, liegen die GTPasen in der aktivierten Form vor. Die aktivierten Rho-GTPasen translozieren an die Zellmembran und beeinflussen Signalkaskaden in der Zelle, indem sie auf eine Reihe von Effektorproteinen wie Proteinkinasen, Lipidkinasen, Phospholipasen und verschiedene Adaptorproteine wirken (Aktories et al., 2005). Die aktive Form wird durch Hydrolyse des gebundenen GTP inaktiviert. Die Reaktion wird durch GAPs, GTPase-aktivierende Proteine (engl.: „GTPase-activating proteins“) verstärkt. Zusätzlich besitzen die GTPasen eine intrinsische GTPase-Aktivität, welche durch die Wirkung der GAPs gesteigert wird. Ursprünglich wurde angenommen, dass Rho-Proteine spezifisch in die Regulation des Aktinzytoskeletts eingeschaltet sind (Paterson et al., 1990). Heute weiß man, dass diese GTPasen zusätzlich an einer Vielzahl von Signaltransduktionsprozessen beteiligt sind (Machesky et al., 1996, Aktories et al., 2005). Die GTPasen spielen eine wichtige Rolle bei mehreren zellulären Prozessen, dazu gehört die Morphogenese, die Motilität der Zellen, die Wanderung von Zellbestandteilen, die Zytokinese, die Phagozytose und die Regulation von Zell-Matrix Kontakten (Burridge et al., 2004, Raftopoulou et al., 2004). Ein weiteres Beispiel für die Relevanz der Rho-GTPasen ist, dass Rho-Proteine für die Migration von Leukozyten bei einer bakteriellen Infektion entscheidend sind (Ivetic et al., 2004). In Pflanzen findet sich das kleine G-Protein Rop ("Rho of plants") das seinen Namen der Homologie zum tierischen Rho verdankt.

Literatur
*Aktories, K., Barbieri, J.T. (2005) ''Bacterial cytotoxins: targeting eukaryotic switches.'' Nat. Rev. Microbiol. 3, 397-410 *Burridge, K., Wennerberg, K. (2004) ''Rho and Rac take center stage.'' Cell. 116, 167-179 * H.E. Hamm: ''The Many Faces of G Protein Signaling.'' In: J. Biol. Chem. 273/2/1998 S. 669-672 *Ivetic, A., Ridley, A.J. (2004) ''Ezrin/radixin/moesin proteins and Rho GTPase signalling in leukocytes.'' Immunology. 112, 165-176 *Machesky, L.M., Hall, A. (1996) ''Rho: a connection between membrane receptor signalling and the cytoskeleton.'' Trends Cell Biol. 6,304-310 *Paterson, H.F., Self, A.J., Garrett, M.D., Just I., Aktories, K., Hall, A. (1990) ''Microinjection of recombinant p21rho induces rapid changes in cell morphology.'' J. Cell Biol. 111, 1001-1007 *Raftopoulou, M., Hall, A. (2004) ''Cell migration: Rho GTPases lead the way.'' Dev. Biol. 265, 23-32 *Y. Takai, T. Sasaki & T. Matozaki: ''Small GTP-binding proteins.'' In: Physiol. Rev. 81/1/2001 S. 153-208 *I. Vetter & A. Wittinghofer: ''The guanine nucleotide-binding switch in three dimensions.'' In: Science. 294/2001 S. 1299-304 Kategorie:Protein Kategorie:Signaltransduktion ca:Proteïna G en:G protein es:Proteína G fi:G-proteiini fr:Protéine G he:חלבון G ja:Gタンパク質 pl:Białko G

*** Shopping-Tipp: G-Protein




[Der Artikel zu G-Protein stammt aus dem Nachschlagewerk Wikipedia, der freien Enzyklopädie. Dort findet sich neben einer Übersicht der Autoren die Möglichkeit, den Original-Text des Artikels G-Protein zu editieren.
Die Texte von Wikipedia und dieser Seite stehen unter der GNU Free Documentation License.]

<<Zurück | Zur Startseite | Impressum | Zum Beginn dieser Seite